研究者詳細 - 山田　康之

2025/06/06 更新

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ヤマダ　ヤスユキ

山田　康之

YAMADA Yasuyuki

*大学が定期的に情報更新している項目（その他は、researchmapの登録情報を転載）

所属*

理学部生命理学科
理学研究科生命理学専攻博士課程後期課程
理学研究科生命理学専攻博士課程前期課程

職名*

教授

学位

博士（理学）（ 1999年3月東京工業大学） / 修士（理学）（ 1996年3月東京工業大学）

連絡先

メールアドレス

ホームページ

https://sites.google.com/rikkyo.ac.jp/katoyama

研究キーワード

allosteric

活性調節

ATP合成酵素

担当科目*

2025年度

学内職務経歴*

2015年4月 - 現在

理学部生命理学科教授
2015年4月 - 現在

理学研究科生命理学専攻博士課程前期課程教授
2015年4月 - 現在

理学研究科生命理学専攻博士課程後期課程教授
2008年4月 - 2015年3月

理学部生命理学科准教授
2008年4月 - 2015年3月

理学研究科生命理学専攻博士課程前期課程准教授
2008年4月 - 2015年3月

理学研究科生命理学専攻博士課程後期課程准教授
2004年4月 - 2008年3月

理学部生命理学科専任講師
2005年4月 - 2008年3月

理学研究科生命理学専攻博士課程前期課程専任講師
2005年4月 - 2008年3月

理学研究科生命理学専攻博士課程後期課程専任講師

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外部リンク

研究分野

ライフサイエンス / 生物物理学
ライフサイエンス / 機能生物化学

経歴

2015年4月 - 現在

立教大学理学部生命理学科教授

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2008年4月 - 2015年3月

立教大学理学部生命理学科准教授

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2004年4月 - 2008年3月

立教大学理学部生命理学科専任講師

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2003年4月 - 2004年3月

東京大学生産技術研究所産学官連携研究員

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1999年4月 - 2003年3月

日本学術振興会特別研究員（PD）

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1998年4月 - 1999年3月

日本学術振興会特別研究員（DC2)

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学歴

1996年4月 - 1999年3月

東京工業大学生命理工学研究科バイオサイエンス専攻

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国名：日本国

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1994年4月 - 1996年3月

東京工業大学生命理工学研究科バイオサイエンス専攻

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国名：日本国

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1990年4月 - 1994年3月

東京工業大学生命理工学部生命理学科

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国名：日本国

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受賞

2008年10月

日本生化学会平成２０年度日本生化学会奨励賞

山田康之

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受賞区分：国内学会・会議・シンポジウム等の賞

受賞国：日本国

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論文

Evolution of Ribosomal Protein S14 Demonstrated by the Reconstruction of Chimeric Ribosomes in Bacillus subtilis. 査読有り国際誌

Genki Akanuma, Fujio Kawamura, Satoru Watanabe, Masaki Watanabe, Fumiya Okawa, Yousuke Natori, Hideaki Nanamiya, Kei Asai, Taku Chibazakura, Hirofumi Yoshikawa, Akiko Soma, Takashi Hishida, Yasuyuki Kato-Yamada

Journal of bacteriology203 ( 10 ) 2021年4月21日

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担当区分：最終著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Ribosomal protein S14 can be classified into three types. The first, the C+ type has a Zn2+ binding motif and is ancestral. The second and third are the C- short and C- long types, neither of which contain a Zn2+ binding motif and which are ca. 90 residues and 100 residues in length, respectively. In the present study, the C+ type S14 from Bacillus subtilis ribosomes (S14BsC+) were completely replaced by the heterologous C- long type of S14 from Escherichia coli (S14Ec) or Synechococcus elongatus (S14Se). Surprisingly, S14Ec and S14Se were incorporated fully into 70S ribosomes in B. subtilis However, the growth rates as well as the sporulation efficiency of the mutants harboring heterologous S14 were significantly decreased. In these mutants, the polysome fraction was decreased and the 30S and 50S subunits accumulated unusually, indicating that cellular translational activity of these mutants was decreased. In vitro analysis showed a reduction in the translational activity of the 70S ribosome fraction purified from these mutants. The abundance of ribosomal proteins S2 and S3 in the 30S fraction in these mutants was reduced while that of S14 was not significantly decreased. It seems likely that binding of heterologous S14 changes the structure of the 30S subunit, which causes a decrease in the assembly efficiency of S2 and S3, which are located near the binding site of S14. Moreover, we found that S3 from S. elongatus cannot function in B. subtilis unless S14Se is present.IMPORTANCE S14, an essential ribosomal protein, may have evolved to adapt bacteria to zinc-limited environments by replacement of a zinc-binding motif with a zinc-independent sequence. It was expected that the bacterial ribosome would be tolerant to replacement of S14 because of the previous prediction that the spread of C- type S14 involved horizontal gene transfer. In this study, we completely replaced the C+ type of S14 in B. subtilis ribosome with the heterologous C- long type of S14 and characterized the resulting chimeric ribosomes. Our results suggest that the B. subtilis ribosome is permissive for the replacement of S14, but coevolution of S3 might be required to utilize the C- long type of S14 more effectively.

DOI： 10.1128/JB.00599-20

PubMed

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ATP-binding affinity of the ε subunit of thermophilic F1-ATPase under label-free conditions. 査読有り国際誌

Miria Fujiwara, Yasuyuki Kato-Yamada

Biochemistry and biophysics reports21 100725 - 100725 2020年3月

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The ε subunits of several bacterial F1-ATPases bind ATP. ATP binding to the ε subunit has been shown to be involved in the regulation of F1-ATPase from thermophilic Bacillus sp. PS3 (TF1). We previously reported that the dissociation constant for ATP of wild-type ε subunit of TF1 at 25 °C is 4.3 μM by measuring changes in the fluorescence of the dye attached to the ε subunit (Kato, S. et al. (2007) J. Biol. Chem. 282, 37618). However, we have recently noticed that this varies with the dye used. In this report, to determine the affinity for ATP under label-free conditions, we have measured the competitive displacement of 2'(3')-O-N'-methylaniloyl-aminoadenosine-5'-triphosphate (Mant-ATP), a fluorescent analog of ATP, by ATP. The dissociation constant for ATP of wild-type ε subunit of TF1 at 25 °C was determined to be 0.29 μM, which is one order of magnitude higher affinity than previously reported values.

DOI： 10.1016/j.bbrep.2020.100725

PubMed

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C-terminal regulatory domain of the ε subunit of Fo F1 ATP synthase enhances the ATP-dependent H+ pumping that is involved in the maintenance of cellular membrane potential in Bacillus subtilis. 査読有り国際誌

Genki Akanuma, Tomoaki Tagana, Maho Sawada, Shota Suzuki, Tomohiro Shimada, Kan Tanaka, Fujio Kawamura, Yasuyuki Kato-Yamada

MicrobiologyOpen8 ( 8 ) e00815 2019年8月

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The ε subunit of Fo F1 -ATPase/synthase (Fo F1 ) plays a crucial role in regulating Fo F1 activity. To understand the physiological significance of the ε subunit-mediated regulation of Fo F1 in Bacillus subtilis, we constructed and characterized a mutant harboring a deletion in the C-terminal regulatory domain of the ε subunit (ε∆C ). Analyses using inverted membrane vesicles revealed that the ε∆C mutation decreased ATPase activity and the ATP-dependent H+ -pumping activity of Fo F1 . To enhance the effects of ε∆C mutation, this mutation was introduced into a ∆rrn8 strain harboring only two of the 10 rrn (rRNA) operons (∆rrn8 ε∆C mutant strain). Interestingly, growth of the ∆rrn8 ε∆C mutant stalled at late-exponential phase. During the stalled growth phase, the membrane potential of the ∆rrn8 ε∆C mutant cells was significantly reduced, which led to a decrease in the cellular level of 70S ribosomes. The growth stalling was suppressed by adding glucose into the culture medium. Our findings suggest that the C-terminal region of the ε subunit is important for alleviating the temporal reduction in the membrane potential, by enhancing the ATP-dependent H+ -pumping activity of Fo F1 .

DOI： 10.1002/mbo3.815

PubMed

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Magnesium Suppresses Defects in the Formation of 70S Ribosomes as Well as in Sporulation Caused by Lack of Several Individual Ribosomal Proteins. 査読有り国際誌

Genki Akanuma, Kotaro Yamazaki, Yuma Yagishi, Yuka Iizuka, Morio Ishizuka, Fujio Kawamura, Yasuyuki Kato-Yamada

Journal of bacteriology200 ( 18 ) 2018年9月15日

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担当区分：最終著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Individually, the ribosomal proteins L1, L23, L36, and S6 are not essential for cell proliferation of Bacillus subtilis, but the absence of any one of these ribosomal proteins causes a defect in the formation of the 70S ribosomes and a reduced growth rate. In mutant strains individually lacking these ribosomal proteins, the cellular Mg2+ content was significantly reduced. The deletion of YhdP, an exporter of Mg2+, and overexpression of MgtE, the main importer of Mg2+, increased the cellular Mg2+ content and restored the formation of 70S ribosomes in these mutants. The increase in the cellular Mg2+ content improved the growth rate and the cellular translational activity of the ΔrplA (L1) and the ΔrplW (L23) mutants but did not restore those of the ΔrpmJ (L36) and the ΔrpsF (S6) mutants. The lack of L1 caused a decrease in the production of Spo0A, the master regulator of sporulation, resulting in a decreased sporulation frequency. However, deletion of yhdP and overexpression of mgtE increased the production of Spo0A and partially restored the sporulation frequency in the ΔrplA (L1) mutant. These results indicate that Mg2+ can partly complement the function of several ribosomal proteins, probably by stabilizing the conformation of the ribosome.IMPORTANCE We previously reported that an increase in cellular Mg2+ content can suppress defects in 70S ribosome formation and growth rate caused by the absence of ribosomal protein L34. In the present study, we demonstrated that, even in mutants lacking individual ribosomal proteins other than L34 (L1, L23, L36, and S6), an increase in the cellular Mg2+ content could restore 70S ribosome formation. Moreover, the defect in sporulation caused by the absence of L1 was also suppressed by an increase in the cellular Mg2+ content. These findings indicate that at least part of the function of these ribosomal proteins can be complemented by Mg2+, which is essential for all living cells.

DOI： 10.1128/JB.00212-18

PubMed

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Mechanistic Insights into the Activation of Soluble Guanylate Cyclase by Carbon Monoxide: A Multistep Mechanism Proposed for the BAY 41-2272 Induced Formation of 5-Coordinate CO-Heme. 査読有り国際誌

Ryu Makino, Yuji Obata, Motonari Tsubaki, Tetsutaro Iizuka, Yuki Hamajima, Yasuyuki Kato-Yamada, Keisuke Mashima, Yoshitsugu Shiro

Biochemistry57 ( 10 ) 1620 - 1631 2018年3月13日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Soluble guanylate cyclase (sGC) is a heme-containing enzyme that catalyzes cGMP production upon sensing NO. While the CO adduct, sGC-CO, is much less active, the allosteric regulator BAY 41-2272 stimulates the cGMP productivity to the same extent as that of sGC-NO. The stimulatory effect has been thought to be likely associated with Fe-His bond cleavage leading to 5-coordinate CO-heme, but the detailed mechanism remains unresolved. In this study, we examined the mechanism under the condition including BAY 41-2272, 2'-deoxy-3'-GMP and foscarnet. The addition of these effectors caused the original 6-coordinate CO-heme to convert to an end product that was an equimolar mixture of a 5- and a new 6-coordinate CO-heme, as assessed by IR spectral measurements. The two types of CO-hemes in the end product were further confirmed by CO dissociation kinetics. Stopped-flow measurements under the condition indicated that the ferrous sGC bound CO as two reversible steps, where the primary step was assigned to the full conversion of the ferrous enzyme to the 6-coordinate CO-heme, and subsequently followed by the slower second step leading a partial conversion of the 6-coordinate CO-heme to the 5-coordinate CO-heme. The observed rates for both steps linearly depended on CO concentrations. The unexpected CO dependence of the rates in the second step supports a multistep mechanism, in which the 5-coordinate CO-heme is led by CO release from a putative bis-carbonyl intermediate that is likely provided by the binding of a second CO to the 6-coordinate CO-heme. This mechanism provides a new aspect on the activation of sGC by CO.

DOI： 10.1021/acs.biochem.7b01240

PubMed

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Essential Role of the ε Subunit for Reversible Chemo-Mechanical Coupling in F<sub>1</sub>-ATPase. 査読有り国際誌

Watanabe R, Genda M, Kato-Yamada Y, Noji H

Biophysical journal114 ( 1 ) 178 - 187 2018年1月9日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2017.11.004

PubMed

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The structural basis of a high affinity ATP binding ε subunit from a bacterial ATP synthase. 査読有り国際誌

Krah A, Kato-Yamada Y, Takada S

PloS one12 ( 5 ) e0177907 2017年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1371/journal.pone.0177907

PubMed

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Pressure adaptation of 3-isopropylmalate dehydrogenase from an extremely piezophilic bacterium is attributed to a single amino acid substitution. 査読有り国際誌

Yuki Hamajima, Takayuki Nagae, Nobuhisa Watanabe, Eiji Ohmae, Yasuyuki Kato-Yamada, Chiaki Kato

Extremophiles : life under extreme conditions20 ( 2 ) 177 - 86 2016年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1007/s00792-016-0811-4

PubMed

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Ribosome dimerization is essential for the efficient regrowth of Bacillus subtilis. 査読有り国際誌

Genki Akanuma, Yuka Kazo, Kazumi Tagami, Hirona Hiraoka, Koichi Yano, Shota Suzuki, Ryo Hanai, Hideaki Nanamiya, Yasuyuki Kato-Yamada, Fujio Kawamura

Microbiology (Reading, England)162 ( 3 ) 448 - 458 2016年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1099/mic.0.000234

PubMed

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High affinity nucleotide-binding mutant of the ε subunit of thermophilic F1-ATPase 査読有り国際誌

Yasuyuki Kato-Yamada

Biochemical and Biophysical Research Communications469 ( 4 ) 1129 - 32 2016年1月22日

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担当区分：筆頭著者,　最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bbrc.2015.12.121

PubMed

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Pressure effects on the chimeric 3-isopropylmalate dehydrogenases of the deep-sea piezophilic Shewanella benthica and the atmospheric pressure-adapted Shewanella oneidensis. 査読有り国際誌

Yuki Hamajima, Takayuki Nagae, Nobuhisa Watanabe, Yasuyuki Kato-Yamada, Takeo Imai, Chiaki Kato

Bioscience, biotechnology, and biochemistry78 ( 3 ) 469 - 71 2014年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1080/09168451.2014.890033

PubMed

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Severe MgADP inhibition of Bacillus subtilis F1-ATPase is not due to the absence of nucleotide binding to the noncatalytic nucleotide binding sites. 査読有り国際誌

Toru Ishikawa, Yasuyuki Kato-Yamada

PloS one9 ( 9 ) e107197 2014年

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1371/journal.pone.0107197

PubMed

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ε Subunit of Bacillus subtilis F1-ATPase relieves MgADP inhibition 査読有り国際誌

Junya Mizumoto, Yuka Kikuchi, Yo-Hei Nakanishi, Naoto Mouri, Anrong Cai, Tokushiro Ohta, Takamitsu Haruyama, Yasuyuki Kato-Yamada

PLOS ONE8 ( 8 ) e73888 2013年

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Public Library of Science

DOI： 10.1371/journal.pone.0073888

Scopus

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Hydrophobic shield on the molecular surface enhances thermal stability of ferredoxin of Cyanidioschyzon merolae 査読有り

Yuko Ueno, Yasuyuki Kato-Yamada, Takeo Imai

Journal of Japanese Society for Extremophiles11 ( 2 ) 59 - 63 2012年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：[極限環境生物学会]学会事務局

CiNii Article

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ATP binding to the ϵ subunit of thermophilic ATP synthase is crucial for efficient coupling of ATPase and H+ pump activities. 査読有り国際誌

Fumitaka Kadoya, Shigeyuki Kato, Kei Watanabe, Yasuyuki Kato-Yamada

The Biochemical journal437 ( 1 ) 135 - 40 2011年7月1日

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1042/BJ20110443

PubMed

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Conformational transitions of subunit epsilon in ATP synthase from thermophilic Bacillus PS3. 査読有り国際誌

Boris A Feniouk, Yasuyuki Kato-Yamada, Masasuke Yoshida, Toshiharu Suzuki

Biophysical journal98 ( 3 ) 434 - 42 2010年2月3日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2009.10.023

PubMed

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Inhibition of thermophilic F1-ATPase by the ε subunit takes different path from the ADP-Mg inhibition. 査読有り

Takamitsu Haruyama, Yoko Hirono-Hara, Yasuyuki Kato-Yamada

Biophysics (Nagoya-shi, Japan)6 59 - 65 2010年

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.2142/biophysics.6.59

Scopus

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Modulation of nucleotide binding to the catalytic sites of thermophilic F(1)-ATPase by the epsilon subunit: implication for the role of the epsilon subunit in ATP synthesis. 査読有り国際誌

Taichi Yasuno, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida, Yasuyuki Kato-Yamada

Biochemical and biophysical research communications390 ( 2 ) 230 - 4 2009年12月11日

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bbrc.2009.09.092

PubMed

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Visualization of ATP levels inside single living cells with fluorescence resonance energy transfer-based genetically encoded indicators. 査読有り国際誌

Hiromi Imamura, Kim P Huynh Nhat, Hiroko Togawa, Kenta Saito, Ryota Iino, Yasuyuki Kato-Yamada, Takeharu Nagai, Hiroyuki Noji

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America106 ( 37 ) 15651 - 6 2009年9月15日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1073/pnas.0904764106

PubMed

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Role of the ε Subunit of Thermophilic F1-ATPase as a Sensor for ATP. 査読有り国際誌

Kato S, Yoshida M, Kato-Yamada Y

J. Biol. Chem.282 ( 52 ) 37618 - 23 2007年12月28日

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

PubMed

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Structures of the thermophilic F1-ATPase ε subunit suggesting ATP-regulated arm motion of its C-terminal domain in F1. 査読有り国際誌

Yagi H, Kajiwara N, Tanaka H, Tsukihara T, Kato-Yamada Y, Yoshida M, Akutsu H

Proc. Natl. Acad. Sci., U.S.A.104 ( 27 ) 11233 - 8 2007年7月3日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

PubMed

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3P170 磁気ピンセットで強制回転させたF_1中のεサブユニットの1分子ダイナミクス(分子モーター,口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

税田英一郎, 飯野亮太, 山田康之, 鈴木俊治, 野地博行, 吉田賢右

生物物理47 S245 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S245_3

CiNii Article

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γε sub-complex of thermophilic ATP synthase has the ability to bind ATP. 査読有り国際誌

Iizuka S, Kato S, Yoshida M, Kato-Yamada Y

Biochem. Biophys. Res. Commun.349 ( 4 ) 1368 - 71 2006年11月3日

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担当区分：最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bbrc.2006.09.001

PubMed

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1P301 ε Subunit Stops Rotation of Thermophilic F1-ATPase; Single Molecular Analysis of the inhibition by the ε subunit(9. Molecular motor (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Haruyama Takamitsu, Hirono-Hara Yoko, Noji Hiroyuki, Kato-Yamada Yasuyuki

生物物理46 ( 2 ) S222 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S222_1

CiNii Article

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Isolated ε Subunit of Bacillus subtilis F1-ATPase Binds ATP. 査読有り国際誌

Kato-Yamada Y

FEBS Lett.579 ( 30 ) 6875 - 8 2005年12月19日

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担当区分：筆頭著者,　最終著者,　責任著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.febslet.2005.11.036

PubMed

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Real Time Monitoring of Conformational Dynamics of the ε Subunit in F1-ATPase. 査読有り国際誌

Iino R, Murakami T, Iizuka S, Kato-Yamada Y, Suzuki T, Yoshida M

J. Biol. Chem.280 ( 48 ) 40130 - 4 2005年12月2日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1074/jbc.M506160200

PubMed

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Highly coupled ATP synthesis by F1-ATPase single molecules. 査読有り国際誌

Yannick Rondelez, Guillaume Tresset, Takako Nakashima, Yasuyuki Kato-Yamada, Hiroyuki Fujita, Shoji Takeuchi, Hiroyuki Noji

Nature433 ( 7027 ) 773 - 7 2005年2月17日

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1038/nature03277

PubMed

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3P164 外力により強制回転させたF_1中のεサブユニットのコンフォメーション(分子モーター))

税田英一郎, 飯野亮太, 山田(加藤) 康之, 野地博行, 鈴木俊治, 吉田賢右

生物物理45 S244 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S244_4

CiNii Article

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2P175 F_1モーターのATP加水分解反応を機械的に加速する(分子モーター))

中嶋貴子, RONDELEZ Yannick, Tresset Guillaume, 山田康之, 榊原昇一, 藤田博之, 竹内昌治, 野地博行

生物物理45 S163 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S163_3

CiNii Article

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3P021 TF_1εサブユニットの構造変化を誘発する因子(蛋白質 A) 構造))

八木宏昌, 梶原暢元, 田中秀明, 月原冨武, 山田康之, 吉田賢右, 阿久津秀雄

生物物理45 S209 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S209_1

CiNii Article

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1P151 F_oF_1-ATP合成酵素の膜電位駆動による回転観察系の構築と検証(分子モーター))

田端和仁, 飯野亮太, 上野博史, 山田康之, 井出徹, 野地博行

生物物理45 S69 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S69_3

CiNii Article

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Winding up single F-I-motor protein in femtoliter chambers: The molecular pull-back car. 査読有り

Y Rondelez, G Tresset, Y Kato-Yamada, H Fujita, S Takeuchi, H Noji

Micro Total Analysis Systems 2004, Vol 1 ( 296 ) 21 - 23 2005年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

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Planar lipid bilayer chip for electrophysiological analysis of membrane proteins 査読有り

H Suzuki, K Tabata, Y Kato-Yamada, H Noji, S Takeuchi

MICRO TOTAL ANALYSIS SYSTEMS 2004, VOL 2 ( 297 ) 246 - 248 2005年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

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Ultra-small chamber for single-molecule detection of biological reaction

Hiroyuki Noji, Yannick Rondelez, Takako Nakashima, Guillaume Tresset, Kazuhito Tabata, Yasuyuki Kato-Yamada, Hiroyuki Fujita, Shoji Takeuchi

e-Journal of Surface Science and Nanotechnology3 79 - 81 2005年

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Surface Science Society Japan

DOI： 10.1380/ejssnt.2005.79

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Planar lipid bilayer reconstitution with a micro-fluidic system. 国際誌

Hiroaki Suzuki, Kazuhito Tabata, Yasuyuki Kato-Yamada, Hiroyuki Noji, Shoji Takeuchi

Lab on a chip4 ( 5 ) 502 - 5 2004年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

A planar lipid bilayer which is widely used for the electrophysiological study of membrane proteins in laboratories is reconstituted using a micro-fluidic system, in a manner that is suitable for automated processing. We fabricated micro-channels on both sides of the substrate, which are connected through a 100-200 microm aperture, and showed that the bilayer can be formed at the aperture by flowing the lipid solution and buffer, alternately. Parylene coating is found to be suitable for both bilayer formation and electric noise reduction. Future applications include a high-sensitivity ion sensor chip and a high-throughput drug screening device.

PubMed

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Planar lipid membrane array for membrane protein chip 査読有り

H Suzuki, Y Kato-Yamada, H Noji, S Takeuchi

MEMS 2004: 17TH IEEE INTERNATIONAL CONFERENCE ON MICRO ELECTRO MECHANICAL SYSTEMS, TECHNICAL DIGEST 272 - 275 2004年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

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3P143 1分子F1で計測した高効率のATP合成(分子モーター)

Rondelez Yannick, 中嶋貴子, Tresset Guillaume, 山田康之, 藤田博之, 竹内昌治, 野地博行

生物物理44 S225 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S225_3

CiNii Article

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3P137 好熱菌F_1-ATPase ε サブユニットのX線結晶構造解析(分子モーター)

梶原暢元, 田中英明, 八木宏昌, 月原冨武, 山田康之, 吉田賢右, 阿久津秀雄

生物物理44 S224 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S224_1

CiNii Article

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Planar lipid bilayer reconstitution with a micro-fluidic system 査読有り

H Suzuki, K Tabata, Y Kato-Yamada, H Noji, S Takeuchi

LAB ON A CHIP4 ( 5 ) 502 - 505 2004年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1039/b405967k

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Isolated ε Subunit of Thermophilic F1 -ATPase Binds ATP. 査読有り国際誌

Kato-Yamada Y, Yoshida M

J. Biol. Chem.278 ( 38 ) 36013 - 6 2003年9月19日

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

PubMed

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The Role of the βDELSEED Motif of F1 -ATPase; Propagation of the Inhibitory Effect of the ε Subunit. 査読有り

Hara KY, Kato-Yamada Y, Kikuchi Y, Hisabori T, Yoshida M

J. Biol. Chem.276 ( 26 ) 23969 - 23973 2001年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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2P002F_1-ATPaseにおける活性制御のしくみ

原清敬, 加藤(山田) 康之, 久堀徹, 吉田賢右

生物物理41 S96 2001年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.41.S96_2

CiNii Article

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Movement of the Helical Domain of the ε Subunit Is Required for the Activation of Thermophilic F1 -ATPase 査読有り

Kato-Yamada Y, Yoshida M, Hisabori T

J. Biol. Chem.275 ( 46 ) 35746 - 35750 2000年11月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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ε Subunit,an Endogenous Inhibitor of Bacterial F1-ATPase, Also Inhibits FoF1-ATPase 査読有り

Kato-Yamada Y, Bald D, Koike M, Motohashi K, Hisabori T, Yoshida M

J. Biol. Chem.274 ( 48 ) 33991 - 33994 1999年11月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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Direct Observation of the Rotation of ε Subunit in F1-ATPase 査読有り

Kato-Yamada Y, Noji H, Yasuda R, Kinosita K Jr, Yoshida M

J. Biol. Chem.273 ( 31 ) 19375 - 19377 1998年7月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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Thermophilic F1 -ATPase Is Activated without Dissociation of an Endogenous Inhibitor, ε Subunit 査読有り

Kato Y, Matsui T, Tanaka N, Muneyuki E, Hisabori T, Yoshida M

J. Biol. Chem.272 ( 40 ) 24906 - 24912 1997年10月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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The Regulatory Functions of the γ and ε Subunits from Chloroplast CF1 Are Transferred to the Core Complex, α3 β3 , from Thermophilic Bacterial F1 査読有り

Hisabori T, Kato Y, Motohashi K, Kroth-Pancic P, Strotmann H, Amano T

Eur. J. Biochem.247 ( 3 ) 1158 - 1165 1997年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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ANALYSIS OF TIME-DEPENDENT CHANGE OF ESCHERICHIA-COLI F1-ATPASE ACTIVITY AND ITS RELATIONSHIP WITH APPARENT NEGATIVE COOPERATIVITY 査読有り

Y KATO, T SASAYAMA, E MUNEYUKI, M YOSHIDA

BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS1231 ( 3 ) 275 - 281 1995年10月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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MISC

ATP合成酵素の活性調節におけるεサブユニットの役割招待有り

山田康之

生化学81 ( 11 ) 2009年11月

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担当区分：筆頭著者,　最終著者,　責任著者記述言語：日本語掲載種別：記事・総説・解説・論説等（その他）出版者・発行元：日本生化学会

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3P326 細胞内ATPを蛍光で可視化する(バイオイメージング,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

今村博臣, Kim Huynh, Nhat Phuong, 齊藤健太, 飯野亮太, 山田康之, 永井健治, 野地博行

生物物理47 ( 1 ) S284 2007年11月20日

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記述言語：英語出版者・発行元：日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S284_3

CiNii Article

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所属学協会

American Society for Biochemistry and Molecular Biology

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日本生物物理学会

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日本生化学会

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共同研究・競争的資金等の研究

ATP合成酵素のATPモーターとプロトンモーターをつなぐ分子内クラッチ

日本学術振興会科学研究費助成事業

山田康之

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2015年4月 - 現在

担当区分：研究代表者資金種別：競争的資金

ATP合成酵素に見られる、条件的脱共役状態の分子機構を明らかにする。

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微生物酵素の耐圧性に関わる構造的因子の解明

日本学術振興会科学研究費助成事業

加藤千明, 渡邉信久, 山田康之

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2013年4月 - 2017年3月

課題番号：25450121

配分額：4940000円（直接経費：3800000円、間接経費：1140000円）

マリアナ海溝（水深10,898m）より分離された絶対好圧菌シェワネラベンティカDB21MT-2株の作るアミノ酸生合成系の必須酵素、イソプロピルリンゴ酸脱水素酵素を材料に、変異酵素を作成してそれらの活性発現の耐圧性と高圧力下での構造相関性について解析した。その結果、絶対好圧菌酵素の活性中心の裏側くぼみ部分に位置する266番目のアミノ酸、アラニンが、酵素の耐圧性に重要な寄与をなしていることが示された。高圧下の立体構造を調べた結果、このくぼみ部分への加圧による水分子の侵入のしにくさが、この1個のアミノ酸の性質で影響を受け、深海由来絶対好圧菌酵素の活性発現の耐圧性を規定していることを明らかとした。

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枯草菌ATP合成酵素の活性調節の包括的理解

日本学術振興会科学研究費助成事業

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2011年4月 - 2016年3月

資金種別：競争的資金

枯草菌ATP合成酵素の活性調節機構の解明

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ATP合成酵素の回転モータ制御の分子機構

文部科学省科学研究費助成事業

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2006年4月 - 2011年3月

資金種別：競争的資金

代表：久堀徹

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ATP合成酵素のεサブユニットへのATP結合と活性調節

日本学術振興会科学研究費助成事業

山田康之

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2006年4月 - 2008年3月

課題番号：18770118

資金種別：競争的資金

これまでの研究結果から、ATR合成酵素複合体中でもεサブユニットがATP結合能を持つ事が強く示唆された。
そこで、本年度発表の論文では、様々なATP結合能を持つアラニン置換変異体εサブユニットを含む、ATP合成酵素のα_3β_3γε部分複合体のATPase活性調節を詳細に検討した。その結果、阻害に直接関与すると考えられる残基をアラニンに置換した変異体を唯一の例外とし、それ以外の変異体では、εサブユニットへのATP結合が弱ければ弱いほど、ATPase活性を阻害する効果が強くなる事が明らかになった。また、εサブユニットへのATP結合が活性調節の際に起こるεサブユニットの構造変化のきっかけであるかを調べた。このために、α、βサブユニットのATP結合能を無くした変異体α3_β_3γεを作成し、ATPの添加に伴うεサブユニットの構造変化を検討した。その結果、変異体ではATPの添加に伴うεサブユニットの構造変化は起こらない事が明らかになった。このことは、εサブユニットへのATP結合のみではεサブユニットの構造変化は起こらず、触媒サブユニットであるβサブユニットへのATP結合によって構造変化が引き起こされる事を意味する。εサブユニットへのATP結合には、一旦活性化した複合体を活性化状態に保つ働きがあると考えられる。実際、野生型のα_3β_3γε複合体では、一旦活性化した複合体は、ATP濃度を下げても活性化状態を保つが、ATP結合の弱まった変異体εサブユニットを含むα_3β_3γε複合体では、反応液のATP濃度を低下させる事で活性化した複合体の再不活性化が観察された。
これらの結果より、ATP合成酵素の新たな活性調節機構を提案する事が出来た

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ATP合成酵素のεサブユニットによる制御機構

日本学術振興会科学研究費助成事業

山田康之

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2000年 - 2002年

課題番号：00J09995

配分額：3900000円（直接経費：3900000円）

本年度は、ATP合成酵素のεサブユニットにATPが結合するという、全く新しい知見を得た。
ATP合成酵素の部分複合体であり、α_3β_3γεというサブユニット組成を持つF_1-ATPaseには、3つずつあるαとβに1つずつ、合計6カ所のATP結合部位が存在することが知られている。このうちのβサブユニットにあるATP結合部位が、ATP合成、加水分解の触媒部位である。これまでに、F_1-ATPaseのその他のサブユニットにATPが結合するという報告はない。
本年度私は、好熱菌由来のF_1-ATPase(TF_1)のεサブユニットにATPが結合することを見出した。εサブユニット単独で大量発現させ調製した標品を用いて実験を行った。εサブユニットとATPの結合は強く、両者の複合体をゲル濾過HPLCで単離することができた。加えるATPの量を変化させ、結合の量比を見積もったところ、1:1の結合であった。ATPの代わりにADPを用いると結合は見られなかった。また結合の特異性は高く、GTPなどATP以外のヌクレオチド三リン酸は結合しなかった。
ATP合成酵素複合体やその部分複合体であるF_1-ATPaseに含まれるεサブユニットへのATPの結合はαサブユニットやβサブユニットへの結合と区別することが困難で、現在までには確認できていない。
もしεサブユニットへのATPの結合が、ATP合成酵素複合体中でも起こるものであれば、εサブユニットによる活性制御と直接関与する重要なものと考えられる。

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εサブユニットによるATP合成酵素の調節機構

日本学術振興会科学研究費助成事業

山田康之

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1998年 - 1999年

課題番号：98J00185

配分額：1800000円（直接経費：1800000円）

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産業財産権

Fluorescently labeled fusion protein for assaying adenosine triphosphate.

Hiroyuki Noji, Hiromi Imamura, Ryota Iino, Yasuyuki Yamada

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特許番号/登録番号：US Patent 08524447 発行日：2013年9月3日

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